lunes, 12 de noviembre de 2007
El Experimento.
A través de el, comprendimos la desnaturalización de estas enzimas con el calor y su reacción al ácido acético y el agua oxigenada.
Observamos como burbujeaba el tubo que contenía hígado crudo y papa cruda con el agua oxigena, y que no sucedía nada en los tubos que contenían hígado cocido y papa cocida.
En el huevo apreciamos su cambio de color y su reacción al ácido acético.
La leche se corto al aplicarle ácido acético y vinagre formandose una clase de quesillo.
El experimento fue de gran ayuda para mejorar nuestra comprension de la función de las enzimas y su perdida de funcionalidad al someterlas a condiciones extremas de temperatura y ph.
Algunas fotografias del experimento:
El ph.
Inhibidores.
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Las inhibidoras son moléculas que disminuyen la actividad de las enzimas; mientras que las activadoras son moléculas que incrementan la actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Cambios de Ph
Drogas
"Su función "
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) para una reacción, así se acelera substancialmente la tasa de la reacción. Las enzimas no alteran el balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.
Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que ellas catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas . No todas los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como el fragmento 16S de los ribosomas en el que reside la actividad peptidil transferasa).
Algo de Historia.................
En el Siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta fermentación era catalizada por una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, que se pensó solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células" .
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después para referirse a sustancias inertes como el pepsin. Por otro lado la palabra "fermento" solía referirse a la actividad química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la habilidad de los extractos de levadura para fermentar azúcar debido a la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentada inclusive cuando no había elementos vivos en las las células de las levaduras en la mezcla. Llamó a la enzima que causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa” . En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Típicamente el sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (e.j., la lactasa es la enzima que hiende lactosa) o el tipo de reacción (e.j., el DNA polimerasa) forma polímeros de ARN.
Habiendo mostrado que las enzimas pueden funcionar afuera de una célula viva, el próximo paso era determinar su naturaleza bioquímica.
En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el Premio Nobel Richard Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis."
Sin embargo, en 1926, James B. Sumner demostró que la enzima urease era una proteína pura y la cristalizó; Summer hizo lo mismo con la enzima caralase en 1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron en la enzimas digestivas pepsin (1930), trypsin y chymotrypsin. Estos tres científicos recibieron el Premio Nobel de Química en 1946 .
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas eventualmente permitía que sus estructuras fuesen resueltas por una cristalografía de rayos x. Esto fue hecho primero por las lisozimas, una enzima encontrada en las lagrimas, la saliva y los huevos blancos que digieren la capa de algunas bacterias; la estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton Phillips y publicado en 1965 . Esta estructura de alta resolución de lisozimas marcó el comienzo del campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender como las enzimas trabajan a un nivel anatómico de detalles.
Un Valioso Experimento.
Tipos de Enzimas...............
Oxirreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o ceden los electrones correspondientes; tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan modificados en su grado de oxidación por lo que deben ser transformadas antes de volver a efectuar la reacción catalítica.
Ejemplo: Deshidrogenasas.
Transferasas
Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversion de monosacáridos, aminoácidos, etc.
Ejemplos: transaminasas, quinasas.
Hidrolasas
Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente a otras fases de su degradación.
Ejemplo: glucosidasas, lipasas
Isomerasas
Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión.
Ejemplo: epimerasas.
Liasas
catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (h2o,co2 y nh3)para formar un doble enlace o se anaden a un doble enlace capaces de catalizar la reduccción en un sustrato. En la parte de enzimas Sustrato es una molecula que sobre actua en una enzima, el sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro sustrato.
Ejemplos: descarboxilasas, liasas.
Ligasas
Realizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes" mediante al acoplamiento a sustancias de alto valor energético (como el ATP).
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
¿Qué son las Enzimas?
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones de entre otras posibilidades, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el metabolismo que ocurre en cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica.